Frage 1
Aussage: Ein niedriger Km-Wert eines Enzyms zeigt eine geringe Affinität zum Substrat an.
Ein niedriger Km-Wert bedeutet tatsächlich, dass ein Enzym eine hohe Affinität zum Substrat hat, da diese Konstante die Substratkonzentration angibt, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist.
Frage 2
Aussage: Bei der nicht-kompetitiven Hemmung wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit Vmax reduziert.
Nicht-kompetitive Hemmung führt zu einer Reduktion der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit Vmax, da der Inhibitor an eine andere Stelle des Enzyms bindet, die nicht das aktive Zentrum ist, was die Enzymaktivität mindert, ohne die Km zu beeinflussen.
Frage 3
Aussage: Im Falle einer kompetitiven Hemmung bleibt die maximale Geschwindigkeit Vmax eines Enzyms unverändert.
Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor im aktiven Zentrum des Enzyms und konkurriert mit dem Substrat, was zu einer Erhöhung der Km führt, jedoch bleibt die maximale Geschwindigkeit Vmax unverändert.
Frage 4
Aussage: Allosterische Effektoren können nur inhibierende Wirkungen auf Enzyme haben.
Allosterische Effektoren können sowohl inhibierende als auch aktivierende Effekte auf Enzyme ausüben, indem sie durch Bindung an andere Stellen als das aktive Zentrum Konformationsänderungen hervorrufen.
Frage 5
Aussage: Phosphorylierung ist eine kovalente Modifikation, die die Aktivität eines Enzyms dauerhaft verändern kann.
Phosphorylierung ist ein Beispiel für eine kovalente Modifikation, die die Struktur und damit die Aktivität eines Enzyms oft dauerhaft verändert, was in vielen zellulären Regulationsprozessen eine Rolle spielt.
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