Frage 1
Aussage: Fehlgefaltete Proteine können zu Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson führen.
Die Proteinfaltung ist entscheidend für die Funktionalität von Proteinen. Fehlgefaltete Proteine können ihre Funktionen nicht erfüllen und sind mit Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson assoziiert.
Frage 2
Aussage: Chaperone werden dauerhaft in die Struktur der Proteine integriert, die sie falten helfen.
Chaperone lagern sich nur temporär an Polypeptidketten an, um bei der korrekten Faltung zu assistieren, ohne dauerhaft integriert zu werden.
Frage 3
Aussage: Die Abspaltung des Signalpeptids durch den Signalpeptidase-Komplex ist unerheblich für den korrekten Proteintransport innerhalb der Zelle.
Der Signalpeptidase-Komplex spielt eine kritische Rolle bei der Abspaltung von Signalpeptiden, die entscheidend für die korrekte Adressierung und somit für den Transport des Proteins zu seinem Bestimmungsort in der Zelle ist.
Frage 4
Aussage: Ubiquitinylierung ist eine posttranslationale Modifikation, die das markierte Protein oft zum Abbau durch das Proteasom markiert.
Die Ubiquitinylierung fügt Ubiquitin an ein Protein an, was häufig ein Signal für dessen Abbau durch das Proteasom darstellt, ein wesentlicher Prozess für die Regulation der Proteinqualität.
Frage 5
Aussage: Disulfidbrücken sind wichtig für die strukturelle Integrität und funktionale Aktivität von Proteinen.
Disulfidbrücken, die während der Proteinfaltung im ER entstehen, sind kovalente Bindungen zwischen Cysteinresten, die zur strukturellen Integrität und funktionalen Aktivität von Proteinen beitragen.
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