Frage 1
Aussage: Enzyme verändern die Gleichgewichtslage chemischer Reaktionen.
Enzyme beeinflussen nicht die Gleichgewichtslage der Reaktion, sondern nur die Geschwindigkeit, mit der das Gleichgewicht erreicht wird. Sie verringern die Aktivierungsenergie, was eine Beschleunigung der Reaktion zur Folge hat, ohne die Position des Gleichgewichts zu verändern.
Frage 2
Aussage: Die Substratspezifität eines Enzyms ermöglicht die präzise Erkennung und Bindung des Substrats aufgrund spezifischer physikalischer und chemischer Eigenschaften.
Enzyme wählen ihre Substrate basierend auf spezifischen physikalischen und chemischen Charakteristiken wie Form, Größe und Ladung aus, was eine hohe Effizienz und Genauigkeit der biochemischen Reaktionen garantiert.
Frage 3
Aussage: Die kompetitive Hemmung erhöht die Aktivierungsenergie von Enzymen.
Die kompetitive Hemmung beeinflusst nicht die Aktivierungsenergie direkt, sondern blockiert das aktive Zentrum des Enzyms durch Bindung eines Inhibitors, was verhindert, dass das Substrat bindet und somit die Reaktion verlangsamt oder stoppt.
Frage 4
Aussage: Sulfonamide wirken durch Nachahmung der Struktur von p-Aminobenzoesäure und hemmen so spezifisch die Biosynthese von Dihydrofolsäure.
Sulfonamide konkurrieren mit p-Aminobenzoesäure um die Bindungsstelle am Enzym, was die Biosynthese von Dihydrofolsäure blockiert. Dies ist ein typisches Beispiel für kompetitive Hemmung und zeigt, wie Enzymhemmung in der Arzneimittelentwicklung genutzt werden kann.
Frage 5
Aussage: Peptidasen katalysieren die Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren.
Peptidasen sind Enzyme, die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren spalten, nicht bilden. Diese Aktivität ist entscheidend für den Abbau von Nahrungsproteinen in kleinere, absorbierbare Einheiten.
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