Grundprozesse der Ionisation und Fragmentierung

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Grundlagen und Methoden der Ionisation in der Massenspektrometrie

Die Massenspektrometrie ist ein essentielles Instrument in der analytischen Chemie, das zur Identifizierung der Bestandteile einer Probe und zur Bestimmung ihrer molekularen Struktur eingesetzt wird. Um dir ein tiefergehendes Verständnis der verschiedenen in der Massenspektrometrie verwendeten Ionisationsmethoden zu geben, konzentrieren wir uns hier auf vier Hauptmethoden: Elektronenstoßionisation (EI), Elektrospray-Ionisation (ESI), chemische Ionisation (CI) und Matrix-assistierte Laserdesorptionsionisation (MALDI). Jede dieser Methoden hat ihre eigenen Vorteile und Einsatzgebiete, abhängig von der Art der zu analysierenden Proben.

Überblick über die Ionisations- und Fragmentierungsmethoden.1

Elektronenstoßionisation (EI)

Bei der EI werden Moleküle durch den Beschuss mit hochenergetischen Elektronen ionisiert, was zu einer starken Fragmentierung des Moleküls führt.

Warum ist EI besonders für kleine organische Moleküle geeignet?

Die entstehenden Fragmente und ihre Stabilität können einzigartige Hinweise auf die molekulare Struktur des Analyten geben. Die Fragmentierungsmuster sind oft gut dokumentiert, was die Identifizierung erleichtert.

Aus dem Molekül wird ein Elektron herausgeschlagen, wodurch ein Radikalkation gebildet wird. Die Fragmentierung erfolgt zumeist über homolytische Bindungsspaltungen, wobei die Stabilität der entstehenden Fragmente einen direkten Einfluss auf die Intensität der Signale im Massenspektrum hat. Spezifische Substituenten, wie beispielsweise Benzylsubstituenten, können zu typischen Fragmentierungen führen, etwa zur Bildung von Tropyliumkationen.

Elektrospray-Ionisation (ESI)

Im Gegensatz zur EI ist ESI eine schonende Ionisationsmethode, die die Fragmentierung minimiert. Hier wird eine Probe in flüssiger Form durch eine elektrisch geladene Kapillare gepresst und bildet feine, geladene Tröpfchen. Ein Inertgas verdampft das Lösungsmittel, woraufhin die Tröpfchen aufgrund der Coulomb-Kräfte zerplatzen und quasi-molekulare Ionen sowie Addukte freisetzen.

Wann wird ESI bevorzugt eingesetzt?

Die Methode ist ideal für die Analyse von großen Biomolekülen, wie Peptiden oder Proteinen, da sie mehrfach geladene Ionen bildet, was eine detaillierte Analyse ermöglicht und die Fragmentierung minimiert.

Stabilisierende Effekte bei EI

  1. Abspaltung von Wasserstoff: Ein klassischer Fragmentierungsweg. Dabei wird ein Wasserstoffatom abgespalten, was zu einem -1 Unterschied im Masse/Ladungsverhältnis führt.

  2. Bildung von Tropyliumkationen: Tropyliumkationen entstehen oft bei Molekülen mit einem Benzylsubstituenten. Diese Kationen sind besonders stabil aufgrund mesomerer Effekte oder positiver induktiver Effekte, die die Ladung delokalisieren.

  3. Präferierte Fragmentierungswege: Abhängig von der molekularen Struktur treten bestimmte Fragmentierungen bevorzugt auf. Beispielsweise finden Fragmentierungen oft in der α-Position zu funktionalen Gruppen statt, wie bei Aldehyden.

Chemische Ionisation (CI)

CI verwendet ein Reaktandgas (z.B. Methan, Ammoniak oder Isobutan), welches durch Elektronenstoß zunächst ionisiert wird. Diese Ionen reagieren anschließend mit den Analytmolekülen, was zur Bildung von Quasi-Molekülionen führt. Diese Methode führt zu einer deutlich geringeren Fragmentierung als die EI.

Wichtigkeit der chemischen Ionisation

CI ist besonders wertvoll für die genaue Massebestimmung von Molekülen, da durch die geringe Fragmentierung die Molekülmasse direkt ermittelt werden kann.

Matrix-assistierte Laserdesorptionsionisation (MALDI)

MALDI verwendet einen leistungsstarken Laser, um Moleküle aus einer festen Matrix auf der Probe zu desorbieren und zu ionisieren. Die Matrix ist dabei essentiell, da sie die Energie des Lasers absorbiert und auf den Analyten überträgt, wodurch der Analyt schonend ionisiert wird, in der Regel als Protonierter Analyt.

Warum wählt man MALDI für die Analyse großer Biomoleküle?

MALDI minimiert die Fragmentierung der Moleküle und ist daher ideal für die Analyse von großen molekularen Strukturen, wie Proteinen, Polysacchariden oder großen organischen Molekülen.

Analytische Bedeutung der Fragmentierungsmuster

Die Identifizierung von Substanzen und die Ermittlung ihrer Struktur in der Massenspektrometrie basiert maßgeblich auf den erkennbaren Fragmentierungsmustern.

Besonderes Augenmerk des IMPP

Das IMPP fragt besonders gerne nach der analytischen Bedeutung von Fragmentierungsmustern und wie diese für die Strukturaufklärung genutzt werden können.

Ein tieferes Verständnis über die Fragmentierung ermöglicht es, spezifische Molekülionenpeaks zu deuten und somit Rückschlüsse auf die molekulare Struktur der Analyten zu ziehen. Dies ist besonders wichtig bei der Analyse von unbekannten Substanzen oder bei der Überprüfung von Strukturen in komplexen Mischungen.

Anwendungsbereiche und Spezifikationen von Ionisationsmethoden in der Massenspektrometrie

Die Auswahl der richtigen Ionisationsmethode in der Massenspektrometrie ist ausschlaggebend für die erfolgreiche Analyse eines bestimmten Analyten. In diesem Abschnitt beschäftigen wir uns damit, wie die Unterschiede in den Ionisationsmethoden die Auswahl der Methode für bestimmte Analyseziele beeinflussen und welche Methoden sich besonders für welche Substanzen und Ziele eignen.

Elektrospray-Ionisation (ESI)

Die Elektrospray-Ionisation ist besonders geeignet für die Analyse von großen Biomolekülen wie Proteinen, Peptiden und anderen polaren Verbindungen. Ein entscheidender Vorteil von ESI liegt in ihrer Fähigkeit, mehrfach geladene Ionen zu erzeugen, was die Analyse von hochmolekularen Substanzen in der Massenspektrometrie erheblich erleichtert. Durch Kopplung mit Flüssigkeitschromatographie (LC-MS) wird ESI zum mächtigen Werkzeug für die Analyse komplexer Mischungen.

Kopplung von ESI mit LC-MS

Die Integration von ESI in LC-MS-Systeme erlaubt die detaillierte Analyse komplexer biologischer Proben, indem sie eine effiziente Trennung der Komponenten vor der Ionisation ermöglicht.

Matrix-assistierte Laser-Desorptionsionisation (MALDI)

MALDI wird überwiegend in der Analyse von Proteinen, Peptiden und anderen Biomakromolekülen angewendet. MALDI zeichnet sich durch einen schonenden Ionisationsprozess aus, der die Struktur der Analyten weitestgehend erhält, was besonders für die Analyse von großen und thermolabilen Molekülen von Bedeutung ist.

Elektronenstoßionisation (EI)

Die Elektronenstoßionisation eignet sich hervorragend für die Analyse kleiner Moleküle und ist insbesondere für das umfassende Screening von Verbindungen in Gaschromatographie-Massenspektrometrie (GC-MS) Systemen verbreitet. Ein spezifischer Vorteil von EI ist die hohe Reproduzierbarkeit der Fragmentierungsmuster, die eine präzise Identifizierung der Analyten erlaubt.

Identifizierung kleiner Moleküle

Das IMPP fragt besonders gerne nach der Eignung von EI für die Analyse kleiner Moleküle aufgrund ihrer spezifischen und wiedererkennbaren Fragmentierungsmuster.

Chemische Ionisation (CI)

CI ist besonders nützlich für die Analyse von schwer flüchtigen und thermolabilen Substanzen. Die Verwendung von CI erleichtert die Bildung von Quasimolekülionen und minimiert die Fragmentierung, was für die Strukturbestimmung und Quantifizierung spezifischer Analyten vorteilhaft ist.

Spezifische Vor- und Nachteile der Methoden

Jede Ionisationsmethode hat ihre spezifischen Vor- und Nachteile. Beispielsweise kann die Elektronenstoßionisation keine Anionen detektieren und ist weniger geeignet für die Analyse von großen, mehrfach geladenen Ionen. ESI hingegen ermöglicht die Analyse von mehrfach geladenen Ionen und großen Biomolekülen, kann jedoch Probleme bei der Detektion von neutralen Zwitterionen haben. Wichtig ist, dass die Auswahl der Ionisationsmethode sorgfältig auf die Eigenschaften des Analyten und die Ziele der Analyse abgestimmt wird.

Abwägung der Methodenwahl

Es ist von großer Bedeutung, die spezifischen Eigenschaften eines Analyten zu berücksichtigen, um die am besten geeignete Ionisationsmethode auszuwählen. Dies kann den Erfolg der Analyse maßgeblich beeinflussen.

Zusammenfassung

  • Elektronenstoßionisation (EI) ermöglicht die Ionisierung von Molekülen durch Beschuss mit Elektronen, was zur Bildung von Radikalkationen und Fragmentionen führt, die für die Identifikation spezifischer Verbindungen genutzt werden können.
  • Chemische Ionisation (CI) ist eine weiche Ionisationsmethode, die Ionen durch Reaktionen zwischen Analytmolekülen und Ionen erzeugt, die aus einem Hilfsgas gebildet werden, wodurch die Fragmentierung des Analyten reduziert wird.
  • Elektrospray-Ionisation (ESI) erzeugt feine Tröpfchen einer flüssigen Probe, die zu Ionen verdampfen, wenn das Lösungsmittel durch ein Trockengas entfernt wird. ESI ist besonders nützlich für die Analyse von großen und schwerflüchtigen Molekülen.
  • Matrixgestützte Laserdesorptions-Ionisation (MALDI) verwendet eine Matrix zur Absorption der Laserenergie, die dann zur Ionisation des Analyten führt, eine Methode, die sich vor allem für große Biomoleküle wie Proteine und Polymere eignet.
  • Fragmentierungen in der EI-Massenspektrometrie liefern essenzielle Informationen über die Struktur eines Moleküls, und die Stabilität der Fragmente kann Rückschlüsse auf die molekulare Struktur des Analyten erlauben.
  • Zeitflugmassenspektrometrie (Time-of-Flight, TOF) trennt Ionen auf Basis ihrer Flugzeit, was eine direkte Unterscheidung zwischen verschiedenen Ionisationsmethoden erfordert.
  • Chemische Ionisation bei Atmosphärendruck (APCI) und Elektrospray-Ionisation sind für ihre Fähigkeit bekannt, bei der Ionisation die Fragmentierung von empfindlichen, großen Molekülen zu minimieren.

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Footnotes

  1. Credits Überblick über die Ionisations- und Fragmentierungsmethoden. Grafik: Eigene Arbeit.↩︎